Bioquímica, ¡hazme más listo!

Queridos compañeros, ya estamos en las vacaciones de Navidad y, como viene siendo costumbre desde que entré en este magnífico mundo llamado Universidad, en la época de estudio por excelencia. Y es que, la palabra ‘vacaciones’ ya nunca será lo mismo…
Es hora de desempolvar todos los apuntes cogidos durante el cuatrimestre y poner el “modo empolle ON”. Mañanas, tardes y noches encerrados en la biblioteca hasta saturarnos. Es en este punto cuando juegan partido nuestros queridos amigos, los vende esperanzas.

Y es que, ellos saben tan bien como nosotros las fechas que se nos acercan, y despliegan su publicidad por todos los medios habidos y por haber. Es impresionante como, durante este mes, he escuchado de tres a cuatro veces diarias el anuncio de DeMemory Studio por la radio en mi camino a la Uni.

Para aquellos que no conozcan este maravilloso producto, DeMemory Studio se publicita como un “aporte adicional de nutrientes específicos que nos ayudan a reforzar la actividad mental y que contribuyen a ayudar en los procesos fisiológicos del funcionamiento del cerebro”. Que va a hacer que saquemos un diez en todos nuestros exámenes, vamos.

Tras oír por primera vez este anuncio, se me vinieron a la cabeza todas las horas de neurofisiología en las que nuestro profesor nos recalcaba la todavía incomprensión del sistema de aprendizaje y la memoria. Ahora, resultaba que había unas pastillas que te hacían todo un Einstein. Desde un primer momento lo supe, este profesor quería toda la sabiduría para él…

Como futuro bioquímico, no podía hacer caso omiso de todo esto. Así que me puse a investigar sobre este prometedor producto.
Lo primero que hice fue teclear ‘DeMemory’ en Ecosia (al que aprovecho para hacer propaganda) y meterme en la web del distribuidor PHARMA OTC S.L. Y sí, “la cabra tira pal monte”: no podía hacer otra cosa que estudiar la composición de DeMemory.

DeMemory Studio dice contener “fosfatildiserina, fosfatidilcolina, fósforo, jalea real, aminoácidos específicos, lecitina, minerales y vitaminas del grupo B, A, E y C”. Además, nos vende la fosfatidilserina como un “componente de la célula cerebral que ayuda a mejorar la memoria” y la fosfatidilcolina como un “neurotransmisor implicado en los procesos de aprendizaje y memoria”. Eso sí, no pidas la concentración de estas sustancias en cada una de las cápsulas, porque ni rastro de ella. Y es que, en estos temas, la cantidad es muy importante.

Es cierto que la fosfatidilcolina y la fosfatidilserina son dos neurotransmisores que tienen un demostrado efecto en la memoria. Sin embargo, la cantidad necesaria de éstos es mínima (100-300 mg al día), y los podemos adquirir directamente de nuestra dieta a través de las yemas de huevo, el pescado, la carne, productos lácteos o vegetales.

Revisaré ahora el mundillo de las vitaminas, esas moléculas sin las cuales muchas de nuestras enzimas se verían inútiles.
Es un tema muy sonado las grandes repercusiones que puede tener el déficit de algunas vitaminas en nuestro organismo, pero ¿qué ocurre con el posible exceso de éstas?

Las vitaminas son requeridas a concentraciones muy bajas en nuestro organismo y las cantidades diarias recomendadas son cubiertas, normalmente, con una buena alimentación. Sin embargo, con el abuso de estos productos vitamínicos podemos llegar a un estado de hipervitaminosis que podría traernos algunas malas consecuencias. La vitamina E, en exceso, puede desencadenar hemorragias cerebrales, problemas cardiovasculares o desclasificación ósea; la C, diarrea y litiasis renal; la A, vista borrosa, anorexia, fatiga, osteoporosis, cáncer y así un largo etcétera.
Así que, DeMemory no sólo no nos aportará nada que nuestra dieta no pueda aportarnos, sino que, incluso, puede causarnos algún que otro problemilla adicional. Eso sí, todo por el módico precio de 11,95 € por cada 30 cápsulas.

Os dejo aquí un video emitido por National Geographic que nos acerca al mundo de las pastillas para la memoria en EE.UU. donde, al parecer, comer cerebro humano es algo del día a día…

Es ahora cuando me tocaría hacer honor a la estupenda Bioinformática (léase nombrar el Protein Data Bank, el NCBI, UniProt o Brenda), pero supongo que este post no lleva a ello y no es plan de forzar el asunto…

Visto lo visto, sólo me queda desearles mucho ánimo con todo lo que tienen que estudiar, porque ése es el secreto, el gran secreto a voces que tumba a cualquier pastilla de la inteligencia.

¡A hincar codos se ha dicho!

Juan Fran

La ciencia contra la enfermedad del olvido

Mientras que la humanidad triunfa en aplazar la muerte, la enfermedad del olvido ofrece la otra cara, la cara oscura de la lucha por ganar en la batalla al reloj biológico. Mayor esperanza de vida, más envejecimiento, mayor probabilidad de padecer la enfermedad catalogada como uno de los “males del siglo XXI”. Hablamos del Alzheimer.

Si buscamos la definición de “Alzheimer” en el diccionario nos dice: “Atrofia general difusa, asociada generalmente con demencia, que se presenta de ordinario en la edad senil”. Es la definición para una enfermedad neurodegenerativa que lleva a la destrucción de las neuronas y con ello a la progresiva desaparición de las funciones cognitivas. Acaba con nuestra memoria, nuestra orientación, nuestro lenguaje, nuestra capacidad de pensar y, progresivamente con nuestra movilidad. Una enfermedad cruel para el que la sufre y, por supuesto, para aquellos que están a su alrededor.

Como una de las causantes de esta enfermedad, o al menos como presunta implicada en el “meollo” del asunto se encuentra la conocida proteína β-amiloide, cuya foto (cortesía del Protein Data Bank), se muestra abajo. Ésta, junto con otras proteínas compañeras, se encarga de formar unos agregados en forma de placas que dañan las células del cerebro.

Lo curioso del proceso de formación de las placas de β-amiloide es que presenta dos periodos: el periodo de “infancia” (donde la proteína se encuentra en forma de pre-fibrillas), y el periodo de “madurez” (donde ya las fibras, en estado maduro, alcanzan la estabilidad). Es en el período infantil donde la susodicha proteína causa el daño.

Dicho esto uno podría preguntarse lo siguiente: Si se acelera la infancia para llegar antes a la madurez, ¿se podría reducir la toxicidad? ¿Existirá algún compuesto candidato que pueda hacer esto?

Pues bien, parece ser que sí. Muchas veces la solución al tratamiento de enfermedades se puede encontrar en compuestos de uso cotidiano, sólo hay que saber dónde buscar. Para ello, los estudios de análisis de compuestos a gran escala de un tal Erich Wanker, han demostrado ser de gran utilidad. Erich Wanker, en su camino de búsqueda de compuestos naturales candidatos potenciales  al tratamiento de enfermedades como el Alzheimer, se encontró con la orceína.

La orceína, también conocida con el nombre de “rojo cítrico”, es un colorante natural empleado en la industria alimentaria y obtenido de diversos líquenes. Este colorante reducía los ya mencionados agregados tóxicos, al acelerar el proceso de formación de las fibras maduras. Pero había un problema: la multitud de componentes químicos que forman la orceína, los cuales podrían tener diversos efectos adversos. Es por ello por lo que se decidió buscar un compuesto químico puro con características similares. Y allí estaba el O4.

Se comprobó que el compuesto O4 se unía directamente a la proteína β-amiloide, acelerando (al igual que la orceína) la formación de las fibras maduras más estables, las cuales no causan la muerte neuronal.

En la investigación de la unión entre la proteína β-amiloide y el compuesto O4, la disciplina científica emergente conocida como Bioinformática contribuyó con su granito de arena al proceso. ¿Cómo? Con una herramienta de simulación que recibe el nombre de “Docking”.

Este método consiste básicamente en buscar entre multitud de compuestos aquél que se une de forma más estable a una molécula de interés. En nuestro caso, la proteína β-amiloide.

El descubrimiento de los potenciales efectos biológicos de la orceína y el O4 es uno de los avances científicos que se han conseguido en este casi finalizado 2011, el Año Internacional del Alzheimer. Por último sólo queda decir que, aunque aún quede mucho trabajo para trasladar estos resultados a la clínica, no sólo de la medicina viene el tratamiento. La esperanza es igual de importante.

Mª Dolores Fernández Fernández

3ºGrado en Bioquímica

Universidad de Murcia

La hazaña de Sumner y el empuje científico

Difracción generada al cristalizar una enzima

Y es que, qué poderosa es la técnica de difracción de rayos-X con respecto a la información estructural de un compuesto; fue gracias a esta técnica como se pudo cristalizar por primera vez una enzima. El proceso no fue simple, ya que la técnica de rayos -X esta limitada porque la sustancia a cristalizar debía encontrarse en estado sólido.

Por todo ello, fue por lo que hasta 1926, a través de James Batcheller Sumner, se consiguió la primera cristalización de una enzima, la ureasa.

Cuando toda la masa científica se encontraba con un muro importante como el de la cristalización enzimática, el cuál no los dejaba avanzar, todos se dieron por vencidos.

James Batcheller Sumner

Sumner sin ningún ápice de tirar la toalla, consiguió llevar a cabo la purificación y la cristalización de la ureasa, después de su cuantioso trabajo, pasando por Bruselas (1921 y 1922), Estocolmo (1929) y Uppsala (1937 y 1938 junto con Theodor Svedberg).

Esta cristalización fue el rayo de luz que todos esperaban para que se les vislumbrase el camino, y fue por ello por lo que se le concedió a Sumner el Premio Nobel de Química en 1946.

Aunque se habla solamente de Sumner, otros científicos también impulsaron este trabajo tan «misterioso» y dificultoso en aquella época. Ellos son John Howawrd Northrop y Wendell Meredith Stanley, a los cuales se les otorgó la mitad de ese Premio Nobel de Química.

Si nos paramos y buscamos en alguna base de datos redundante de estructuración proteica como es el PDB (Protein Data Bank) podemos ver como hasta hoy en dia hay unos 64 resultados (en el RCSB PDB) para la ureasa, cristalizada mediante rayos-X a distintas resoluciones.

Por otra parte, podemos adentrarnos más en la «vida» de la ureasa mediante una base de datos enzimática como es BRENDA. En ella a través del nombre de la enzima o del código-EC (en este caso 3.5.1.5, que es el de la ureasa), podemos ver las características de la enzima, su información general, el sustrato sobre el que actúa, los organismos en los que se encuentra, los inhibidores que actúan sobre ella, y un largo etc.

Ureasa de Helicobacter pylori

La ureasa, posee un peso molecular de unos 545,00 Da, esta compuesta de seis subunidades idénticas de 90,790 Da, organizada en un arreglo bipiramidal trigonal. El sitio activo se encuentra compuesto por un dímero de niquel (II) de alto espín.

La función de la ureasa es llevar a cabo la hidrólisis de la urea, dando como producto dióxido de carbono y agua, como se puede ver en la siguiente reacción:

NH2CONH2 + H2O →2 NH3+ CO2

Muchas especies de bacterias son capaces de llevar a cabo la producción de ureasa, como es el caso de Helicobacter pylori, la cuál es capaz de producir la famosa úlcera de estómago. De esta manera, H.pylori puede aumentar el pH del jugo gástrico de alrededor de pH3 a un pH cercano al 7, que es el que proporciona el estado óptimo para que se lleve a cabo su crecimiento.

Por último, quería hacer una pequeña reflexión y explicar un poco el «por qué» de elegir este tema, y es que, la cristalización enzimática ha sido un gran avance para la ciencia que quizás no todos los que estemos en este mundillo se hayan parado a pensar como surgió, ya que esta técnica es considerada como muy valiosa.

Hoy en día, la cristalización  de proteínas ayuda a los científicos a descubrir su estructura y determinar cómo funcionan. Este conocimiento permite el diseño de las sustancias que interfieren en la acción de la enzima, tales como los medicamentos para la lucha contra el SIDA que son capaces de llevar a cabo la inhibición de las enzimas del VIH o de la evolución reciente hacia un posible tratamiento de la rabia.

Roberto García